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Glicosaminoglicani del connettivo

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Glicosaminoglicani del connettivo

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In breve

I glicosaminoglicani sono catene polisaccaridiche cariche e idrofile. Nel connettivo trattengono acqua, partecipano alla matrice e modulano rapporti con cellule, fibre e proteine.

GAG principali oltre all’acido ialuronico

  • Cheratan solfato → esiste in due tipologie (I e II), le quali si differenziano tra loro per il diverso grado di solvatazione e per la modalità di legame alla componente proteica; il tipo I si trova esclusivamente a livello della cornea, mentre il tipo II in generale a livello dei tessuti scheletrici assieme al condroitin solfato.

a differenza di tutti gli altri GAG, il cui legame al core proteico è mediato da serina-glicina, questi si legano tramite l'asparagina;

  • Condroitin solfato → si tratta di un gruppo di GAG in cui l’esosammina può essere solforata a livello del C4 o del C6;
  • Dermatan solfato → è abbondante nel derma, nella parete dei vasi sanguigni e nelle valvole cardiache; contribuisce all’orientamento delle fibre collagene;
  • Eparan solfato ed eparina → questi due presentano diverse similitudini strutturali, ma anche tante differenze, partiamo dalle differenze:
    • L’eparan solfato è ricco in gruppi N-acetilici, mentre nell’eparina prevalgono i gruppi N-solfato;
    • L’eparan solfato è sintetizzato da tutti i tipi cellulari e si trova a livello delle membrane plasmatiche, nelle vescicole secretorie di mastociti e cellule ematopoietiche, ma anche come costituente delle membrane basali; l’eparina, invece, è sintetizzata solamente da mastociti e granulociti basofili e la sua funzione principale è quella di essere un importante anticoagulante → si lega all’antitrombina III al fine di impedire che la trombina possa trasformare il fibrinogeno in fibrina.

Per quanto riguarda i proteoglicani abbiamo fatto un esempio a proposito dell’aggrecano, presente nella matrice della cartilagine e nel SN → è formato da cheratan-solfato e condroitin-solfato.

Glicoproteine

Dal punto di vista quantitativo sono sicuramente inferiori rispetto ai proteoglicani, e collegano macromolecole della matrice a molecole presenti a livello della superficie cellulare; tra queste spiccano molecole adesive come la fibronectina → esiste in circa 20 isoforme, le quali originano dallo splicing alternativo di un solo gene composto da circa 50 esoni. Le fibronectine sono composte da due subunità ripiegate in domini funzionali distinti, ma unite tra loro al terminale carbossilico da ponti disolfuro. Ciascuna subunità, a sua volta, è composta da 3 moduli diversi ripetuti in serie: 12 di tipo F1, 2 di tipo F2 e 15 di tipo F3; questi moduli rappresentano siti di legame per altri componenti della matrice e recettori specifici tra cui le integrine.

In alcuni casi la molecola utilizza un co-recettore, rappresentato dal sindecano, che è un proteoglicano. Tra le tante isoforme della fibronectina, solamente una è solubile, ed è contenuta nel plasma e in altri fluidi corporei dove favorisce la coagulazione del sangue e la cicatrizzazione; tutte le altre forme sono insolubili e si assemblano in fibrille di fibronectina, a contatto con le integrine presenti sulla superficie cellulare.

Oltre alla fibronectina, altri esempi di glicoproteine che troviamo a livello della sostanza amorfa sono:

  1. Laminine → presentano tre tipi di catene: alfa, beta e gamma;
  2. Trombospondine → si tratta di 5 trimeri in grado di legare il calcio;
  3. Tenascine → si tratta di una famiglia di 4 proteine. In tutti e tre i casi sono coinvolte in processi relativi a: adesione cellulare, migrazione cellulare e proliferazione.

Da orale

Non limitarti all’elenco: associa ogni GAG a sede o funzione, per esempio cheratan solfato-cornea/cartilagine, dermatan solfato-derma, eparina-anticoagulante.

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